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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子企业的非常多元性和成千上万N-glycoproteins低表明总体水平可使对N-glycosylation设计的定性分析的文章的话尤为有难度。在监测低丰度的N糖基化绘制语蛋清质或肽段时,各举添加巨大未绘制语的蛋清质肽断,这很轻易将低丰度的糖基化绘制语蛋清质肽段的警报修饰。凝素亲和法是目前为止糖蛋清质质组学中广泛应用更广泛的分割生物富集方式。凝集素(lectin)是一种类糖依照蛋清质质,能专情识别系统当前特殊化设计的单糖或聚糖中当前的糖基队列而与之依照,患者与糖链可逆性非共价依照,糖蛋清质或糖肽被凝集素捕捉完后,大多数用当前的单糖完成竞争力依照凝集素将糖蛋清质或糖肽过柱加起来。 血清质使用酶解后充分灵活运用凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,第二用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除联接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该操作迫使Asn原子量多2.9890Da。另外用高可靠性强,精密度LC-MS质谱仪测量脱糖后的肽段,经过查找大数据源,明确脱糖后原子量和方法论原子量的变现还有糖基化突显肽段的队列,而使明确该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点明确,,再充分灵活运用label-free的工作原理对其使用降钙素原检测定性分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及產品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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